G蛋白三聚体是G蛋白偶联受体（GPCR）信号通路中的重要分子，由a、b和g三个亚基构成。由于b亚基具有7个重复的WD结构域形成的螺旋桨状的空间结构，新合成的Gb需要分子伴侣来对其进行正确的折叠。而且，Gb需要与Gg形成异源二聚体才能具有稳定的构象并形成有功能的蛋白质复合物。对于因为各种原因而错误折叠的蛋白质，细胞可通过其质量控制系统进行清除，以避免其正常生理功能受到影响。但是，对于细胞采用怎样的机制来清除错误折叠的Gb，尤其是其中涉及的时空变化，目前知之甚少。

3月20日，国际学术期刊Cell Research在线发表了中科院上海生科院生化与细胞所朱学良组的研究论文Misfolded Gβ is recruited to cytoplasmic dynein by Nudel for efficient clearance。

朱学良研究组万奕含等人发现，错误折叠的Gb能够被泛素化修饰，进而通过泛素-蛋白酶体通路完成降解。而且，胞质动力蛋白质（cytoplasmic dynein）复合物（一种能在微管上运动的分子马达）的调节蛋白质Nudel可以直接结合错误折叠的Gb，将其装载到该分子马达上，进而运输到中心体区域。这一运输过程显著地促进了错误折叠的Gb的降解，而在后者过量时则使其积累在中心体周围形成聚集体（aggresome）。而且，Gb的降解不仅有助于对新合成的Gb进行质量控制，而且还可能作为Gbg信号的负反馈调节机制。

这些发现提出了Nudel作为动力蛋白调节因子的新功能，并有助于深入理解细胞内蛋白质量控制系统在空间上的精细调控。

该研究得到了科技部、国家自然科学基金委、中国科学院及上海市科委的资助。