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抑郁症在全球范围引发了越来越多的关注,已位列世界前十大致残或使人失去劳动能力的主要疾病。英国《自然》杂志在线版4月6日公开的一篇结构生物学论文中,科学家们发布了人类5-羟色胺转运体(SERT)的分子结构。人类5-羟色胺转运体正是很多抗抑郁药物的作用靶点。这项新研究描述了两种被广泛使用的5-羟色胺再摄取抑制剂(SSRIs)的作用机理。
5-羟色胺(又名血清素)是一种重要的神经递质,影响人类包括睡眠、饥饿、情绪和攻击性在内的神经过程,其水平直接关系到个体的神经活动兴奋度。而5-羟色胺再摄取抑制剂,则是通过阻止5-羟色胺的再摄取来治疗抑郁症和焦虑症。虽然5-羟色胺再摄取抑制剂的使用已非常广泛,甚至最流行的几种抗抑郁药均属于选择性5-羟色胺再摄取抑制剂,但科学家对于它们是如何抑制SERT的分子机制,至今也没有完全了解。
此次,美国俄勒冈健康与科学大学艾瑞克·古奥克斯和他的研究团队,使用X射线晶体学获取了SERT与两种抗抑郁药物艾司西酞普兰和帕罗西汀结合后的结构。研究人员确认,抗抑郁药物把SERT锁定在一种“向外打开”的构象中,直接阻断了5-羟色胺和SERT这个膜蛋白结合。他们表示,这项研究工作给设计针对5-羟色胺结合位点的小分子提供了平台,这也可能带来新的SSRIs的开发。
在本期《自然》杂志中一篇与此相关的新闻与观点文章中,美国杜克大学医学院马克·卡隆与尤里克·盖泽表示,给SERT这样的蛋白描绘出可视化的详细分子结构,可以为医学界提供蓝图,用于开发出更有选择性和有效治疗抑郁症这类疾病的药物。
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